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Fotografia: Ana Maria da Costa Ferreira
Ana Maria da Costa Ferreira
Professor Titular

Departamento de Química Fundamental
Instituto de Química - Universidade de São Paulo

E-mail: amdcferr@iq.usp.br
Tel: ++55 11 3091-8509 sala do grupo 3091-9131 ou 3091-9147

Formação Acadêmica:
Doutoramento em Físico-Química (1976) - IQ-USP, São Paulo
Pós-Doutoramento em Química Biológica Inorgânica (1990-1992)- Università Tor Vergata di Roma, Itália.

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Linha de Pesquisa: QUÍMICA BIOINORGÂNICA, CATÁLISE E FARMACOLOGIA

Resumo:

Nossas pesquisas focalizam a reatividade de metais de transição, inseridos em diferentes ambientes químicos, atuando como modelos estruturais e/ou funcionais de metaloproteínas. Miméticos de metaloenzimas dependentes de metais essenciais, como cobre, ferro ou vanádio, especialmente as oxidases envolvidas no metabolismo do oxigênio, em diferentes estados de oxidação e com características estruturais, magnéticas e espectrais bastante específicas, têm sido preparados e sua atividade catalítica investigada frente a agentes oxidantes, como oxigênio molecular e peróxido de hidrogênio. Características estruturais dos centros metálicos e de intermediários reativos formados são determinadas através de técnicas espectroscópicas (UV/Vis, IV, EPR, CD) e correlacionadas com a reatividade apresentada na oxidação de biomoléculas e/ou de substratos de interesse catalítico ou ambiental. Estudos mecanísticos demonstram que essa reatividade pró-oxidante pode induzir apoptose ou morte celular programada no meio biológico, possibilitando o planejamento e desenvolvimento de potenciais agentes farmacológicos (antitumorais, bactericidas, fungicidas).Ligantes especialmente desenhados para atuar frente a biomoléculas importantes no ciclo celular, como as proteínas kinases e topoisomerases, tem sido então preparados e seus correspondentes complexos metálicos isolados, investigando-se sua reatividade na inibição dessas proteínas, na ligação e clivagem de ácidos nucleicos, na interação com mitocôndrias.


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Bioinorganic Chemistry, Catalysis and Pharmacology

Studies are carried out on the reactivity of metal transition ions inserted in different coordinating environments as structural and functional models of metalloenzymes dependent of copper, iron, vanadium or other essential metal. We are particularly interested on proteins involved in the metabolism of oxygen and its derivatives. Different types of ligands are used to modulate the metal ion properties, as mimics of active sites in biological systems. Metal complexes showing different oxidation states and specific structural properties are prepared, and its fundamental role in oxidative processes, in the presence of usual biological oxidants (dioxygen and hydrogen peroxide) is investigated. Our studies are based on the determination of thermodynamic and kinetic parameters, magnetic and spectroscopic properties, detection of reactive intermediates, and identification of oxidized products by different techniques (UV/Vis, IR, EPR, CD). This type of reactivity is applied to the development of potential pharmacological agents (antitumor, bactericide, or fungicide compounds) and more efficient oxidation catalysts. Mechanistic studies show that the pro-oxidant properties exhibited by such metal complexes can induce apoptosis or programmed cell death, as a result of DNA binding and cleavage, or inhibition of crucial proteins for the cell cycle, such as kinases and topoisomerases.
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resumo_visual: Ana Maria da Costa Ferreira


Produção científica:

Curriculo (Sistema Lattes - CNPq)

Curriculo (Sistema Researcher ID)


1. V. C. da Silveira, M. P. Abbott, M. Cavicchioli, M. B. Gonçalves, H. M. Petrilli, L. de Rezende, A. T. do Amaral, David E. P. Fonseca, G. F. Caramori and A. M. da Costa Ferreira*(2013) - Peculiar reactivity of a di-imine copper(II) complex regarding its binding to albumin protein, aceito no Dalton Trans. DOI: 10.1039/c3dt00108c
2. Vivian Chagas da Silveira, Henri Benezra, Juliana Silva Luz, Raphaela Castro Georg, Carla Columbano Oliveira, Ana Maria da Costa Ferreira* (2011) - Binding of Oxindole-Schiff Base Copper(II) Complexes to DNA and its modulation by the ligand. J. Inorg. Biochem. 105, 1692–1703. doi:10.1016/j.jinorgbio.2011.09.016.
3. Giuseppe Filomeni, Simone Cardaci, Ana Maria Da Costa Ferreira, Giuseppe Rotilio, Maria Rosa Ciriolo* (2011) - Metabolic oxidative stress elicited by the copper(II) complex [Cu(isaepy)2] triggers apoptosis in SH-SY5Y cells through the induction of AMP-activated protein kinase/p38MAPK/p53 signalling axis: Evidence of a combined use with 3-bromopyruvate for neuroblastoma treatment. Biochem. J., 437, 443–453. doi:10.1042/BJ20110510.
4. M.A.A. Azzellini, M.P. Abbott, A. Machado, M.T.M. de Miranda, L.C. Garcia, G. F. Caramori, M. B. Gonçalves, H. M. Petrilli, A.M.D.C. Ferreira* (2010) – Interactions of di-imine copper(II) complexes with albumin: competitive equilibria, promoted oxidative damage and DFT studies. J. Braz. Chem. Soc., 21, 1303-1317.
5. V. C. da Silveira, G. F. Caramori, M. P. Abbott, M. B. Gonçalves, H. M. Petrilli, A. M. Da Costa Ferreira* (2009) Oxindole-Schiff base copper(II) complexes interactions with human serum albumin: spectroscopic, oxidative damage, and computational studies. J. Inorg. Biochem. 103, 1331-1341. (DOI:10.1016/j.jinorgbio.2009.05.015)
6. V.C. Silveira, J. P. Silva, C.C. Oliveira, I. Graziani, M.R. Ciriolo, A.M.Da Costa Ferreira* (2008) - Double-strand DNA Cleavage Induced by Oxindole-Schiff base Copper(II) Complexes with Potential Antitumor Activity. J. Inorg. Biochem., 102, 1090-1103. Este artigo está entre os artigos mais citados da revista desde 2007:
http://www.journals.elsevier.com/journal-of-inorganic-biochemistry/most-cited-articles/

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